Действие ферментов в организме

Наш иммунитет к коронавирусу является ключевым игроком в борьбе за наше существование. Иммунная система защищает нас от злоумышленников и может даже помочь в терапии. Но иногда он оборачивается против нас.

Дорогие читатели! Наши статьи рассказывают о типовых способах решения проблем со здоровьем, но каждый случай носит уникальный характер.

Если вы хотите узнать, как решить именно Вашу проблему - начните с программы похудания. Это быстро, недорого и очень эффективно!


Узнать детали

Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов

Часто наряду с витаминами, минералами и другими полезными для организма человека элементами упоминают вещества под названием ферменты. Что такое ферменты и какую функцию в организме они выполняют, какова их природа и где они находятся?

Это вещества белковой природы, биокатализаторы. Без них не существовало бы детского питания, готовых каш, кваса, брынзы, сыра, йогурта, кефира.

Они влияют на работу всех систем человеческого организма. Недостаточная или избыточная активность этих веществ негативно сказывается на здоровье, поэтому нужно знать, что такое ферменты, чтобы избежать проблем, вызванных их нехваткой.

Ферменты — это синтезирующиеся живыми клетками белковые молекулы. Их более сотни насчитывается в каждой клетке.

Роль этих веществ колоссальна. Они влияют на течение скорости химических реакций при температуре, которая подходит для данного организма. Другое название ферментов — биологические катализаторы. Увеличение скорости химической реакции происходит за счет облегчения ее протекания. Как катализаторы, они не расходуются в процессе реакции и не изменяют ее направления. Главные функции ферментов заключаются в том, что без них очень медленно в живых организмах протекали бы все реакции, а это бы заметно сказывалось на жизнеспособности.

Например, при пережевывании продуктов, которые содержат крахмал картофель, рис , во рту появляется сладковатый привкус, что связано с работой амилазы — фермента для расщепления крахмала, присутствующего в слюне. Сам по себе крахмал безвкусный, так как является полисахаридом.

Сладкий вкус имеют продукты его расщепления моносахариды : глюкоза, мальтоза, декстрины. Все ферменты белков делятся на простые и сложные. Первые состоят только из белка, а вторые — из белковой апофермент и небелковой кофермент части. Коферментами могут быть витамины групп В, Е, К. Традиционно эти вещества разделены на шесть групп. Название им первоначально давали в зависимости от субстрата, на который действует определенный фермент, путем добавления к его корню окончания —аза.

Так, те ферменты, что гидролизируют белки протеины стали называть протеиназами, жиры липос — липазами, крахмал амилон — амилазами. Потом ферменты, катализирующие сходные реакции, получили названия, которые указывают на тип соответствующей реакции — ацилазы, декарбоксилазы, оксидазы, дегидрогеназы и другие. Большинство этих названий и сегодня используется.

Позже Международный биохимический союз ввел номенклатуру, согласно которой название и классификация ферментов должны соответствовать типу и механизму катализируемой химической реакции. Данный шаг принес облегчение в систематизации данных, что относятся к различным аспектам метаболизма. Реакции и катализирующие их ферменты делятся на шесть классов. Каждый класс состоит из нескольких подклассов Первая часть названия фермента отвечает названию субстрата, вторая — типу катализируемой реакции с окончанием —аза.

У каждого фермента по классификации КФ есть свой кодовый номер. Первой цифре отвечает класс реакции, следующей — подкласс и третьей — подподкласс. Четвертой цифрой обозначен номер фермента по порядку в его подподклассе. Например, если КФ 2. Последней цифрой обозначается фермент гексокиназа. Если говорить о том, что такое ферменты, нельзя обойти стороной вопрос об их значении в современном мире.

Они нашли широкое применение почти во всех отраслях деятельности человека. Такая их распространенность связана с тем, что они способны вне живых клеток сохранять свои уникальные свойства. В медицине, например, применяются ферменты групп липаз, протеаз, амилаз.

Они расщепляют жиры, белки, крахмал. Эти средства в первую очередь используются с целью лечения заболеваний ЖКТ. Некоторые ферменты способны растворять в кровеносных сосудах тромбы, они помогают при лечении гнойных ран. В лечении онкологических заболеваний энзимотерапия занимает особое место. Благодаря способности расщеплять крахмал в пищевой промышленности широко используется фермент амилаза.

В этой же области применяют липазы, которые расщепляют жиры и протеазы, расщепляющие белки. В пивоварении, виноделии и хлебопечении используют ферменты амилазы. В приготовлении готовых каш и для смягчения мяса применяют протеазы. В производстве сыра используют липазы и сычужный фермент. В косметической промышленности также не обойтись без них. Они входят в состав стиральных порошков, кремов.

В стиральные порошки, например, добавляют расщепляющую крахмал амилазу. Белковые загрязнения и белки расщепляются протеазами, а липазы очищают ткань от масла и жира. Два процесса отвечают в организме человека за обмен веществ: анаболизм и катаболизм. Первый обеспечивает усвоение энергии и необходимых веществ, второй — распад продуктов жизнедеятельности.

Постоянное взаимодействие этих процессов влияет на усвоение углеводов, белков и жиров и поддержание жизнедеятельности организма. Обменные процессы регулируются тремя системами: нервной, эндокринной и кровеносной. Они могут нормально функционировать с помощью цепи ферментов, которые в свою очередь обеспечивают адаптацию человека к изменениям условий внешней и внутренней среды. В состав ферментов входит как белковая, так и небелковая продукция.

В процессе биохимических реакций в организме, в протекании которых принимают участие ферменты, сами они не расходуются.

У каждого из них своя химическая структура и своя уникальная роль, поэтому каждый инициирует только определенную реакцию. Биохимические катализаторы помогают прямой кишке, легким, почкам, печени выводить токсины и продукты жизнедеятельности из организма.

Также они способствуют построению кожи, костей, нервных клеток, мышечных тканей. Специфические ферменты используются для окисления глюкозы. Все ферменты в организме делятся на метаболические и пищеварительные.

Метаболические участвуют в нейтрализации токсинов, производстве белков и энергии, ускоряют в клетках биохимические процессы. Так, например, супероксидисмутаза является сильнейшим антиоксидантом, который содержится в естественном виде в большинстве зеленых растений, белокочанной, брюссельской капусте и брокколи, в проростках пшеницы, зелени, ячмене. Для того чтобы данные вещества полностью выполняли свои функции, необходимы определенные условия.

На их активность влияет в первую очередь температура. При повышенной возрастает скорость химических реакций. В результате увеличения скорости молекул у них появляется больше шансов на столкновение друг с другом, и возможность протекания реакции, следовательно, увеличивается. Оптимальная температура обеспечивает наибольшую активность. Вследствие денатурации белков, которая происходит при отклонении оптимальной температуры от нормы, снижается скорость химической реакции.

При достижении температуры точки замерзания фермент не денатурирует, но инактивируется. Способ быстрого замораживания, который широко используют для длительного хранения продуктов, останавливает рост и развитие микроорганизмов с последующей инактивацией ферментов, которые находятся внутри. Как результат, продукты питания не разлагаются. На активность ферментов также влияет кислотность окружающей среды. Работают они при нейтральном рН.

Только некоторые из ферментов работают в щелочной, сильнощелочной, кислой или сильнокислой среде. Например, сычужный фермент расщепляет белки в сильнокислой среде в желудке человека. На фермент могут действовать ингибиторы и активаторы.

Активируют их некоторые ионы, например, металлов. Другие ионы оказывают подавляющее действие на активность ферментов. Избыточная активность ферментов несет свои последствия для функционирования всего организма. Во-первых, она провоцирует повышение скорости действия фермента, что в свою очередь вызывает дефицит субстрата реакции и образование избытка продукта химической реакции.

Дефицит субстратов и накопление названных продуктов заметно ухудшает самочувствие, нарушает жизнедеятельность организма, вызывает развитие заболеваний и может закончиться смертью человека.

Накопление мочевой кислоты, например, приводит к возникновению подагры и почечной недостаточности. Из-за отсутствия субстрата не возникнет избытка продукта. Это работает только в тех случаях, когда без одного и другого можно обойтись. Причин избытка активности ферментов несколько. Первая — это мутация гена, она может быть врожденной или приобретенной под влиянием мутагенов.

Второй фактор — избыток в воде или пище витамина или микроэлемента, который необходим для работы фермента. Избыток витамина С, к примеру, через повышенную активность ферментов синтеза коллагена нарушает механизмы заживления ран. Как повышенная, так и пониженная активность ферментов негативно сказывается на деятельности организма. Во втором случае возможно полное прекращение активности.

Это состояние резко снижает скорость химической реакции фермента. Как результат, накапливание субстрата дополняется дефицитом продукта, что приводит к серьезным осложнениям. На фоне нарушений жизнедеятельности организма ухудшается самочувствие, развиваются заболевания, и может быть летальный исход.

Накопление аммиака или дефицит АТФ приводит к смерти. Из-за накопления фенилаланина развивается олигофрения.

Часто наряду с витаминами, минералами и другими полезными для организма человека элементами упоминают вещества под названием ферменты.

Что такое ферменты? Роль ферментов в организме человека

В природе существуют особые вещества белковой природы, одинаково успешно функционирующие как в живой клетке, так и за её пределами. Это ферменты. С их помощью организм переваривает пищу, выращивает и разрушает клетки, благодаря им эффективно работают все системы нашего организма и, в первую очередь, центральная нервная система. Без ферментов в мире не существовало бы йогурта, кефира, сыра, брынзы, кваса, готовых каш, детского питания. Из чего состоят и как устроены эти биокатализаторы, недавно ставшие верными помощниками биотехнологов, как их отличают друг от друга, как они облегчают нашу жизнь, об этом вы узнаете из этого урока.

Ферменты — это белковые молекулы, которые синтезируются живыми клетками. В каждой клетке насчитывается более сотни различных ферментов. Роль ферментов в клетке колоссальна. С их помощью химические реакции идут с высокой скоростью, при температуре, подходящей для данного организма.

То есть ферменты — это биологические катализаторы , которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивают её скорость. Как катализаторы они не изменяют направление реакции и не расходуются в процессе реакции. Ферменты - биокатализаторы — вещества, увеличивающие скорость химических реакций. Без ферментов все реакции в живых организмах протекали бы очень медленно и не могли бы поддерживать его жизнеспособность.

Наглядный пример работы ферментов — сладковатый вкус во рту, который появляется при пережевывании продуктов, содержащих крахмал например, риса или картофеля. Появление сладкого вкуса связано с работой фермента амилазы, которая присутствует в слюне и расщепляет крахмал рис. Крахмал является полисахаридом, и сам по себе безвкусный, но продукты расщепления крахмала моносахариды с меньшей молекулярной массой декстрины, мальтоза, глюкоза сладкие на вкус.

Все ферменты — глобулярные белки с третичной или четвертичной структурой. Ферменты могут быть простыми, состоящими только из белка, и сложными. Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой части белковая часть — апофермент , а добавочная небелковая — кофермент.

В качестве кофермента могут выступать витамины — E, K, B групп рис. Фермент взаимодействует с субстратом, не всей молекулой, а отдельной её частью — т. Фермент взаимодействует с субстратом и образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс. По завершении реакции, фермент-субстратный комплекс распадается на продукты и фермент. Фермент в итоге не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до неё, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата рис.

На рисунке 3 представлен механизм работы фермента, в частности, образования пептидной связи между молекулами аминокислот. Две аминокислоты взаимодействуют между собой в активном центре фермента, между ними образуется пептидная связь. Новое вещество дипептид покидает активный центр фермента, поскольку оно по своей структуре не соответствует этому центру. Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой специфичностью, т.

В году Э. Фишер предположил, что эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, которая точно соответствует форме молекулы субстрата. Гипотеза гласит: субстрат подходит к ферменту, как ключ подходит к замку.

Избирательность действия фермента связана со строением его активного центра рис. Гипотеза взаимодействия фермента и субстрата по принципу ключ-замок Э. В первую очередь, на активность фермента влияет температура. С повышением температуры скорость химической реакции возрастает.

Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность фермента — оптимальная. За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает.

В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует см. В наше время для длительного хранения продуктов широко используют способ быстрого замораживания.

Оно останавливает рост и развитие микроорганизмов, а также инактивирует ферменты, находящиеся внутри микроорганизмов, и предотвращает разложение продуктов питания. Кроме этого, активность ферментов зависит ещё от pH среды кислотности — то есть показателя концентрации ионов водорода. В большинстве случаев, ферменты работают при нейтральном pH, т. Но существуют ферменты, которые работают либо в кислой и сильнокислой, либо в щелочной и сильнощелочной среде.

Например, один из таких ферментов — пепсин, он находится у нас с вами в желудке, работает в сильнокислой среде и расщепляет белки. Поскольку в желудке среда достаточно кислая, 1,5 — 2 pH, то этот фермент работает при сильнокислой среде.

Ферменты подвержены действию активаторов и ингибиторов. Некоторые ионы, например, ионы металлов Mg, Mn, Zn активируют ферменты. Другие же ионы к ним относятся ионы тяжелых металлов, а именно Hg, Pb, Cd , наоборот, подавляют активность ферментов, денатурируют их белки.

В году была предложена систематическая классификация ферментов на 6 групп. Но названия ферментов оказались очень длинными и трудными в произношении, поэтому ферменты принято сейчас именовать с помощью рабочих названий.

Например, если вещество — лактоза , то есть молочный сахар, то лактаза — это фермент который его преобразует.

Если сахароза обыкновенный сахар , то фермент, который его расщепляет, — сахараза. Соответственно, ферменты, которые расщепляют протеины , носят название протеиназы. Ферменты применяются практически во всех областях человеческой деятельности, и такое широкое применение, в первую очередь, связано с тем, что они сохраняют свои уникальные свойства вне живых клеток. Ферменты групп амилаз, протеаз и липаз применяются в медицине. Они расщепляют крахмал, белки и жиры.

Все эти ферменты, как правило, входят в состав комбинированных препаратов, таких как фестал и панзинорм, и используются, в первую очередь, для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта рис. Такие ферменты как амилаза расщепляют крахмал и поэтому широко используются в пищевой промышленности. В пищевой промышленности используется протеиназа, расщепляющая белки, и липазы, расщепляющие жиры.

Ферменты амилазы используются в хлебопечении, виноделии и пивоварении см. Ферменты широко используются в косметической промышленности, входят в состав кремов, некоторые ферменты входят в состав стиральных порошков. Энзимопатология — область энзимологии, которая изучает связь между болезнью и недостаточным синтезом, или отсутствием синтеза какого-либо фермента. Например, причиной наследственного заболевания — фенилкетонурии , которое сопровождается расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение фенилаланина в тирозин.

В результате в организме накапливаются токсические вещества. Новорожденный ребенок выглядит здоровым, а первые симптомы фенилкетонурии проявляются в возрасте от двух до шести месяцев.

Это выраженная вялость, отсутствие интереса к окружающему миру, повышенная раздражительность, а также беспокойство и рвота. Во втором полугодии жизни у ребенка выражено отставание в психическом развитии. При своевременной диагностике патологических изменений можно избежать, если с момента рождения до наступления полового созревания ограничить поступление фенилаланина с пищей.

На этом уроке мы с вами выяснили, что ферменты используются в различных областях человеческой деятельности. Они широко используются в пищевой промышленности, в медицине, в косметике и бытовой химии.

Например, в стиральные порошки добавляют амилазу , которая расщепляет крахмал, протеазы , расщепляющие белки или белковые загрязнения, и липазы , очищающие ткани от жира и масла. Как правило, в состав стирального порошка входит комбинация этих ферментов, то есть ферментные препараты усиливают действие друг друга. Сегодня наиболее изученными ферментами являются протеазы и амилазы. Липазы не всегда стабильны по качеству. Их разработкой занимаются только 10 лет, а амилаза и протеаза существуют на рынке уже более полувека.

Сегодня эти две категории ферментов очень хорошо изучены и дают прекрасные результаты, чего пока что нельзя сказать о липазах. Липазы полностью справляются с загрязнениями только после двух-трех стирок, а протеазы и амилазы — за одну.

Ферменты были открыты при изучении процессов брожения. Представления о том, что химические процессы внутри живых организмов протекают под действием каких-то особенных веществ, возникло более лет назад. Пастер ошибочно считал, что ферменты неотделимы от живых клеток.

Другой ученый, Эдуард Бухнер, доказал, что в водных экстрактах живых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт. Именно его открытие дало начало новой науке — энзимологии. Успехи энзимологии во второй половине XX века привели к тому, что в настоящее время выделено и очищено более ферментов, которые используются в различных отраслях человеческой деятельности.

Интернет-портал Biochemistry. Биология Источник. Интернет-портал Chem. Общая биология. Ижевский, О. Корнилова, Т. Лощилина и др. Беляев Д. Биология класс. Базовый уровень. Биология 11 класс. Захаров, С. Мамонтов, Н.

ПОСМОТРИТЕ ВИДЕО ПО ТЕМЕ: Как сахар усваивается нашим организмом?

Оболочка капсулы Микразима быстро растворяется в желудке, высвобождая микрогранулы. Гранулы-малютки моментально попадают в кишечник и сразу начинают действовать, нормализуя пищеварение. Узнать больше. Микразим незаменим при нарушениях процессов пищеварения и панкреатической недостаточности. Микрогранулы препарата, содержащие ферменты, помогут наладить пищеварение и избавиться от дискомфорта в животе. На свете столько вкусных и разнообразных блюд - зачем отказывать себе в удовольствиях?

Всего одна капсула Микразима сделает застолье ещё более приятным, обеспечив чувство легкости и комфорта. Жизнь любого организма возможна благодаря протекающим в нем процессам обмена веществ. Этими реакциями управляют природные катализаторы, или ферменты. Другое название этих веществ — энзимы. Понятие появилось исторически при изучении процессов брожения. Человечество давно пользуется полезными свойствами этих ферментов.

Например, уже много веков из молока с помощью сычужного фермента делают сыр. Ферменты отличаются от катализаторов тем, что действуют в живом организме, тогда как катализаторы — в неживой природе.

Отрасль биохимии, которая изучает эти важнейшие для жизни вещества, называется энзимологией. Ферменты представляют собой молекулы белковой природы, которые взаимодействуют с различными веществами, ускоряя их химическое превращение по определенному пути. При этом они не расходуются. В каждом ферменте есть активный центр, присоединяющийся к субстрату, и каталитический участок, запускающий ту или иную химическую реакцию.

Эти вещества ускоряют протекающие в организме биохимические реакции без повышения температуры. Роль ферментов в организме человека невозможно переоценить. В то время, когда еще только открыли структуру ДНК, говорили, что один ген отвечает за синтез одного белка, который уже определяет какой-то определенный признак.

То есть без активности ферментов в клетке жизнь не может существовать. В живом организме все ферменты делятся на внутри- и внеклеточные. К внутриклеточным относятся, например, ферменты печени, участвующие в реакциях обезвреживания различных веществ, поступающих с кровью.

Они обнаруживаются в крови при повреждении органа, что помогает в диагностике его заболеваний. Внеклеточные ферменты выделяются железами во внешнюю среду.

Основные из них секретируются клетками слюнных желез, желудочной стенки, поджелудочной железы, кишечника и активно участвуют в пищеварении. Пищеварительные ферменты — это белки, которые ускоряют расщепление крупных молекул, входящих в состав пищи. Они разделяют такие молекулы на более мелкие фрагменты, которые легче усваиваются клетками. Основные типы пищеварительных ферментов — протеазы, липазы, амилазы.

Основная пищеварительная железа — поджелудочная. Она вырабатывает большинство этих ферментов, а также нуклеаз, расщепляющих ДНК и РНК, и пептидаз, участвующих в образовании свободных аминокислот. При ферментативном расщеплении питательных веществ выделяется энергия, которая расходуется для процессов обмена веществ и жизнедеятельности. Без участия ферментов, подобные процессы происходили бы слишком медленно, не обеспечивая организм достаточным энергетическим запасом.

Кроме того, участие ферментов в процессе пищеварения обеспечивает распад питательных веществ до молекул, способных проходить через клетки кишечной стенки и поступать в кровь. Амилаза вырабатывается слюнными железами. Она действует на крахмал пищи, состоящий из длинной цепи молекул глюкозы. В результате действия этого фермента образуются участки, состоящие из двух соединенных молекул глюкозы, то есть фруктоза, и другие короткоцепочечные углеводы. В дальнейшем они метаболизируются до глюкозы в кишечнике и оттуда всасываются в кровь.

Слюнные железы расщепляют только часть крахмала. Амилаза слюны активна в течение короткого времени, пока пища прожевывается. После попадания в желудок фермент инактивируется его кислым содержимым. Большая часть крахмала расщепляется уже в перстной кишке под действием панкреатической амилазы, вырабатываемой поджелудочной железой. Короткие углеводы, образовавшиеся под действием панкреатической амилазы, попадают в тонкий кишечник. Здесь с помощью мальтазы, лактазы, сахаразы, декстриназы они расщепляются до молекул глюкозы.

Нерасщепляющаяся ферментами клетчатка выводится из кишечника с каловыми массами. Белки или протеины - существенная часть человеческого рациона. Для их расщепления необходимы ферменты — протеазы.

Они различаются по месту синтеза, субстратам и другим характеристикам. Некоторые из них активны в желудке, например, пепсин. Другие вырабатываются поджелудочной железой и активны в просвете кишечника.

В самой железе выделяется неактивный предшественник фермента — химотрипсиноген, который начинает действовать только после смешивания с кислым пищевым содержимым, превращаясь в химотрипсин. Такой механизм помогает избежать самоповреждения протеазами клеток поджелудочной железы. Протеазы расщепляют пищевые белки на более мелкие фрагменты — полипептиды. Ферменты — пептидазы разрушают их до аминокислот, которые усваиваются в кишечнике.

Пищевые жиры разрушаются ферментами-липазами, которые также вырабатываются поджелудочной железой. Они расщепляют молекулы жира на жирные кислоты и глицерин. Такая реакция требует наличия в просвете перстной кишки желчи, образующейся в печени. Для многих людей с нарушением пищеварения, прежде всего с заболеваниями поджелудочной железы, назначение ферментов обеспечивает функциональную поддержку органа и ускоряет процессы выздоровления.

После купирования приступа панкреатита или другой острой ситуации прием ферментов можно прекратить, так как организм самостоятельно восстанавливает их секрецию. Длительный прием ферментативных препаратов необходим лишь при тяжелой внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы. В его состав входят амилаза, протеазы и липаза, содержащиеся в панкреатическом соке.

Поэтому нет необходимости отдельно подбирать, какой фермент нужно использовать при разнообразных болезнях этого органа. Прием пищеварительных ферментов с заместительной целью помогает избежать вздутия живота, жидкого стула, болей в животе. Кроме того, при тяжелых хронических заболеваниях поджелудочной железы Микразим полностью принимает на себя функцию по расщеплению питательных веществ.

Поэтому они могут беспрепятственно усваиваться в кишечнике. Это особенно важно для детей, страдающих муковисцидозом. Важно: перед применением ознакомьтесь с инструкцией или проконсультируйтесь с лечащим врачом.

Казахстан English. Инновационная высокотехнологичная форма Оболочка капсулы Микразима быстро растворяется в желудке, высвобождая микрогранулы. Гранулы-малютки моментально попадают в кишечник и сразу начинают действовать, нормализуя пищеварение Узнать больше. Незаменим при заболеваниях ЖКТ Микразим незаменим при нарушениях процессов пищеварения и панкреатической недостаточности. Пирожных много не бывает! Общие свойства ферментов Ферменты представляют собой молекулы белковой природы, которые взаимодействуют с различными веществами, ускоряя их химическое превращение по определенному пути.

Основные свойства ферментов: специфичность: способность фермента действовать только на специфический субстрат, например, липазы — на жиры; каталитическая эффективность: способность ферментативных белков ускорять биологические реакции в сотни и тысячи раз; способность к регуляции: в каждой клетке выработка и активность ферментов определяется своеобразной цепью превращений, влияющей на способность этих белков вновь синтезироваться.

Классификация В зависимости от роли в химических реакциях, различаются такие классы ферментов: Классы Особенности Оксиредуктазы Катализируют окисление своих субстратов, перенося электроны или атомы водорода Трансферазы Участвуют в переносе химических групп из одного вещества в другое Гидролазы Расщепляют крупные молекулы на более мелкие, добавляя к ним молекулы воды Лиазы Катализируют расщепление молекулярных связей без процесса гидролиза Изомеразы Активируют перестановку атомов в молекуле Лигазы синтетазы Образуют связи с атомами углерода, используя энергию АТФ.

Внутриклеточные ферменты, которые являются маркерами повреждения внутренних органов: печень — аланинаминотрансефраза, аспартатаминотрансфераза, гамма-глютамилтранспептидаза, сорбитдегидрогеназа; почки — щелочная фосфатаза; предстательная железа — кислая фосфатаза; сердечная мышца — лактатдегидрогеназа Внеклеточные ферменты выделяются железами во внешнюю среду.

Пищеварительные ферменты Пищеварительные ферменты — это белки, которые ускоряют расщепление крупных молекул, входящих в состав пищи. Амилаза Амилаза вырабатывается слюнными железами. Протеазы Белки или протеины - существенная часть человеческого рациона.

Липазы Пищевые жиры разрушаются ферментами-липазами, которые также вырабатываются поджелудочной железой. Показания для использования этого лекарства: хронический панкреатит, муковисцидоз и другие причины недостаточной секреции ферментов поджелудочной железы; воспалительные заболевания печени, желудка, кишечника, особенно после операций на них, для более быстрого восстановления пищеварительной системы; погрешности в питании; нарушение функции жевания, например, при стоматологических заболеваниях или малоподвижности пациента.

Диета при панкреатите. Хронический панкреатит. Заместительная ферментная терапия при панкреатичес История ферментов.

Поколения ферментных препаратов. С информацией ознакомлен а , скрыть. Всего одна капсула Микразима сделает застолье ещё более приятным, обеспечив чувство легкости и комфорта Узнать больше.

Ферменты специфичны к субстратам: АТФ-аза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу.

Ферменты специфичны к субстратам: АТФ-аза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу.

Ферментативная активность может регулироваться активаторами повышаться и ингибиторами понижаться. Наука о ферментах называется энзимологией , а не ферментологией чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков.

Однако механизм этих явлений был неизвестен [3]. Эта точка зрения господствовала в науке в течение длительного времени [4] и шла вразрез с господствовавшей тогда теорией брожения Ю. Либиха , согласно которой все процессы брожения представлялись чисто химическими явлениями каталитического характера будто бы спиртовое брожение происходит вследствие того, что молекулярные колебания разлагающихся частиц дрожжей передаются сахару и сахар начинает распадаться на спирт и углекислый газ; таким образом дрожжи вызывают брожение не при жизни, а только после своей смерти [5].

Различные точки зрения о природе спиртового брожения в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и механицистов М. Бертло и Ю. Собственно ферментами от лат. В противовес этому подходу в году В. Кюне предложил термин энзим от греч.

Через два года после смерти Л. Пастера в году Э. В году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Впервые высокоочищенный кристаллический фермент уреаза был выделен в году Дж. В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.

Рибозимом оказался участок молекулы пре-рРНК Tetrahymena, кодируемый интроном внехромосомного гена рДНК; этот участок осуществлял аутосплайсинг, то есть сам вырезал себя при созревании рРНК.

Существуют два основных пути повышения скорости химической реакции. Катализатор обозначим его буквой К на промежуточной стадии взаимодействует с реагентом А с образованием нового комплексного соединения КА , переходному состоянию которого соответствует значительно более низкая энергия активации по сравнению с переходным состоянием реагента А в некатализируемой реакции. Затем комплекс реагент-катализатор КА распадается на продукт П и свободный катализатор, который может опять соединиться с другой молекулой А и повторить весь цикл.

Именно таким образом катализаторы снижают энергию активации химической реакции, в их присутствии гораздо более значительная доля молекул данной популяции вступает в реакцию в единицу времени. Ферменты, так же как и другие катализаторы, соединяются со своими субстратами в ходе каталитического цикла [6].

Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ в другие. Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах.

К году было описано более разных ферментов [7] [8]. Они играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону.

Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название или один и тот же фермент имеет два и более названий. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH щелочная фосфатаза или локализации в клетке мембранная АТФаза.

Многие ферменты имеют исторически сложившиеся тривиальные названия, не связанные с названиями их субстратов, например пепсин и трипсин. Из-за этих и других затруднений, а также вследствие всевозрастающего числа вновь открываемых ферментов было принято международное соглашение о создании систематической номенклатуры и классификации ферментов [9].

Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии International Union of Biochemistry and Molecular Biology. Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:. Простейшим описанием кинетики односубстратных ферментативных реакций является уравнение Михаэлиса — Ментен см.

Волькенштейн , Р. Догонадзе, З. Урушадзе и др. Предположим, концентрация фермента постоянна и необходимо измерить влияние изменения концентрации субстрата на начальную скорость ферментативной реакции. При очень низких концентрациях субстрата скорость реакции очень мала, но стабильно возрастает по мере постепенного повышения концентрации субстрата. Однако приращения скорости каталитической реакции становятся с каждым возрастанием концентрации субстрата всё меньше и меньше.

Наконец, наступает момент, когда любое увеличение концентрации субстрата вызывает лишь бесконечно малое ускорение реакции: как бы ни увеличивалась концентрация субстрата, скорость реакции может лишь приближаться к плато, но никогда его не достигнет.

На этом плато, называемом максимальной скоростью реакции V max фермент насыщен субстратом и не может функционировать быстрее. Данный эффект насыщения свойственен почти всем ферментам. Величину V max можно определить из представленного графика путём аппроксимирования. Точное определение в данном случае невозможно, так как по мере повышения концентрации субстрата начальная скорость реакции лишь приближается к V max , но никогда её не достигает.

Активность ферментов определяется их трёх- и четырёхмерной структурой [17]. Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот , которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула белковая глобула обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс.

Третичная и четвертичная структуры белков разрушается при нагревании, изменении pH или воздействии некоторых химических веществ.

На сегодняшний момент описано несколько механизмов действия ферментов. В простой ферментативной реакции может участвовать только одна молекула субстрата С, связывающаяся с ферментом Ф с образованием продукта П:. Однако на самом деле во многих ферментативных реакциях метаболизма принимают участие и связываются с ферментом две, а иногда даже три молекулы разных субстратов. Такие реакции обычно включают перенос атома или функциональной группы от одного субстрата к другому. Такие реакции могут протекать по двум различным механизмам.

В реакциях первого типа, называемых реакциями единичного замещения , два субстрата С 1 и С 2 связываются с ферментом Ф либо специфическим, либо случайным образом с образованием комплекса Ф С 1 С 2 , который затем распадается на продукты П 1 и П 2 :.

В этих реакциях с каталитическим центром фермента в данный момент времени связан только один из двух субстратов. Присоединение первого субстрата сопровождается переносом его функциональной группы на молекулу фермента. Только после удаления продукта, образовавшегося из первого субстрата, второй субстрат может связаться с ферментом и принять функциональную группу [18]. Изучение механизма химической реакции , катализируемой ферментом наряду с определением промежуточных и конечных продуктов на разных стадиях реакции подразумевает точное знание геометрии третичной структуры фермента, природы функциональных групп его молекулы , обеспечивающих специфичность действия и высокую каталитическую активность на данный субстрат , а также химической природы участка участков молекулы фермента, который обеспечивает высокую скорость каталитической реакции.

Обычно молекулы субстрата, участвующие в ферментативных реакциях, по сравнению с молекулами ферментов имеют относительно небольшие размеры. В активном центре условно выделяют [19] :. Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты.

Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него.

Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов. В конце реакции её продукт или продукты отделяются от фермента. В результате фермент снижает энергию активации реакции. Это происходит потому, что в присутствии фермента реакция идёт по другому пути фактически происходит другая реакция , например:.

Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции для протекания которых требуется энергия. Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии. Например, реакции синтеза биополимеров часто сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ.

Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности. Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам субстратная специфичность.

Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер , региоселективности образуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата и хемоселективности катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий.

Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной.

Например, эндопептидаза трипсин разрывает пептидную связь только после аргинина или лизина , если за ними не следует пролин, а пепсин гораздо менее специфичен и может разрывать пептидную связь, следующую за многими аминокислотами. Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата [20]. Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса.

Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике. Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстрата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре.

Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями процессингом. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой.

Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы. Например, химотрипсин протеаза , участвующая в пищеварении , получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена. Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе. Неактивная форма транспортируется в желудок , где превращается в химотрипсин. Такой механизм необходим для того, чтобы избежать расщепления поджелудочной железы и других тканей до поступления фермента в желудок.

Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы.

ВИДЕО ПО ТЕМЕ: Биология в картинках: Строение и работа ферментов (Вып. 53)

Комментариев: 2

  1. anton.voron:

    tcs21, и я замечаю в таких статьях неточности и ошибки.Но что поделать.забудьте ,прочитали и забыли.

  2. LUSIJA:

    Ирина, вот и лекарство от осени!